La streptavidina è una proteina tetramerica espressa in Streptomyces avidinii. A causa della sua elevata affinità per la vitamina h-biotina, la streptavidina è abitualmente utilizzata nei campi della biologia molecolare e della biotecnologia. La Strep-tag è stata originariamente selezionata da una libreria genetica per legarsi in modo particolare a una versione "core" della streptavidina troncata proteoliticamente. Negli anni il Strep-tag è stato ottimizzato sistemicamente, per consentire una maggiore flessibilità nella scelta del sito attachment. Inoltre, il suo partner di interazione, Streptavidin, è stato inoltre ottimizzato per aumentare la capacità di legare i peptidi, che ha portato allo sviluppo di Strep-Tactin. L'affinità di legame di Strep-tag a Strep-Tactin è quasi 100 volte superiore a Streptavidin. Il cosiddetto sistema Strep-tag, costituito da Strep-tag e Strep-Tactin, si è dimostrato particolarmente utile per l'isolamento funzionale e l'esame di complessi proteici nella ricerca proteomica.
Immagine 273A | Vassoio con una pila composta dall'alto verso il basso da un peso, tovaglioli di carta, membrana di nitrocellulosa o nylon, gel, soluzione salina e una lastra di vetro. | Thomasione / Public domain | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aufbau_Southern-Blot.jpg) from Wikimedia Commons
Author : Yavor Mendel
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